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Panorama Campus Nord mit Mathetower und blauem Himmel © Jürgen Huhn​/​TU Dortmund
Publikation in Chemical Science

Forscher*innen entdecken bisher unbekanntes Radikalsignal einer Hydrogenase

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Ein Mann und eine Frau stehen neben einem Spektrometer für Elektronenspinresonanz in einem Labor. © TU Dortmund
Die Erstautor*innen der Publikation vor dem Elektronenspinresonanz-Spektrometer: Melanie Heghmanns (r.) von der TU Dortmund und Andreas Rutz von der Ruhr-Universität Bochum.
Wasserstoff gilt als Energieträger der Zukunft. Hydrogenasen sind Enzyme, die die reversible Oxidation von molekularem Wasserstoff optimieren und daher als Vorbilder für eine umweltfreundliche und kostengünstige Wasserstoffproduktion dienen. Ihre hohe Empfindlichkeit gegenüber Sauerstoff verhindert jedoch bislang einen effizienten Einsatz im industriellen Maßstab. Unter der Leitung von JProf. Müge Kasanmascheff von der TU Dortmund und Prof. Thomas Happe von der Ruhr-Universität Bochum (RUB) haben Wissen­schaft­ler*innen nun ein bisher unbekanntes Radikalsignal in einer besonderen sauerstoff-resistenten Hydrogenase entdeckt und dieses umfassend charakterisiert. Ihre Ergebnisse lassen vermuten, dass das unbekannte Radikalsignal für den einzigartigen Sauerstoff-Schutzmechanismus jener Hydrogenase verantwortlich sein könnte. Die Arbeit wurde kürzlich in der Fachzeitschrift Chemical Science publiziert.

Hydrogenasen sind Enzyme, die in Mikroorganismen weit verbreitet sind und die Produktion und Nutzung von molekularem Wasserstoff katalysieren. Diese Reaktion findet am aktiven Metallzentrum statt, dem sogenannten H-Cluster, das durch Sauerstoff rapide zerstört wird. Eine sauerstoff-resistente Ausnahme stellt die [FeFe]-Hydrogenase von Clostridium beijerinckii (CbA5H) dar, die reversibel einen vor Sauerstoff geschützten Zustand einnehmen kann, wie erst kürzlich vom Forschungsteam der RUB um Thomas Happe, Professor für Photobiotechnologie, gezeigt wurde. Das Team der TU Dortmund um JProf. Müge Kasanmascheff setzte nun die Elektronenspinresonanz-Spektroskopie ein, um das aktive Zentrum von CbA5H genauer zu untersuchen.

Untersuchungen mit Elektronenspinresonanz-Spektroskopie

Die Elektronenspinresonanz-Spektroskopie wird genutzt, um ungepaarte Elektronen, beispielsweise in Übergangsmetallen und organischen Radikalen, zu detektieren und charakterisieren. Neben bereits bekannten H-Cluster-Zuständen entdeckten die Wissen­schaft­ler*innen ein unbekanntes Radikalsignal, welches sie R•ox nannten. Es unterscheidet sich in seinen Eigenschaften von typischen organischen Radikalen und bekannten H-Cluster-Zuständen. R•ox ist hauptsächlich im oxidierten Enzym zu finden und wird nur in Anwesenheit des intakten H-Clusters und Protonentransferpfads gebildet. Mithilfe von selektiver 57Fe-Anreicherung gelang es dem Team, R•ox am oder in der Nähe des H‑Clusters zu lokalisieren.

„Das neu entdeckte Radikalsignal ist nur in Anwesenheit vom aktiven Zentrum präsent und möglicherweise Teil eines einzigartigen Regulationsmechanismus. Bis zur endgültigen Aufklärung von R•ox gehen wir daher davon aus, dass die Bildung des unbekannten Radikalsignals in Zusammenhang mit dem besonderen Sauerstoff-Schutzmechanismus von CbA5H steht“, resümiert JProf. Müge Kasanmascheff.

Die Arbeiten wurden im Rahmen des durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) geförderten Exzellenzclusters RESOLV durchgeführt.

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