Erkenntnisse zum Farbsehen in Science veröffentlicht
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Rund sechs Millionen Zapfen enthält ein menschliches Auge. Sie kommen vor allem im zentralen Bereich der Netzhaut vor und sind neben dem Farbsehen auch für das räumliche und das scharfe Sehen bei Tageslicht verantwortlich. Bei Dämmerlicht oder Dunkelheit übernehmen die weiter außen liegenden Stäbchen, die aber nur Schwarz-Weiß-Sehen ermöglichen. Während der Mechanismus für das Pigment der Stäbchen, das Rhodopsin, schon seit 25 Jahren bekannt ist, waren Struktur und Mechanismen der Farb-Opsine bisher noch unklar.
Dies lag vor allem daran, dass die Opsine für Laboruntersuchungen lange gar nicht verfügbar waren. Dem Kooperationspartner an der Nanchang University gelang es, diese Proteine in Zellkulturen herzustellen und zu isolieren. Für die Untersuchungen galt es, sie durch Licht zu aktivieren und diesen Zustand zu konservieren. Mithilfe der Kryo-Elektronenmikroskopie ließen sich dann am Institut für Medizinische Physik und Biophysik der Berliner Charité hochaufgelöste zweidimensionale Aufnahmen im Ångström-Bereich erstellen und so einzelne Aminosäuren erkennen. Daraus konnten die Forschenden die detaillierte 3D-Struktur der Opsine rekonstruieren.
Dabei ist insbesondere interessant, wie ein kleines Molekül namens Retinal im Inneren der drei Opsine eingeschlossen wird. Retinal reagiert auf Licht, indem es umklappt und dadurch eine komplexe Signalkette auslöst, die den Reiz schließlich ins Gehirn führt. Das Team konnte zeigen, dass sich die drei Opsine dadurch unterscheiden, welche Aminosäuren das Retinal umgeben. Dies beeinflusst wiederum, wie das Molekül auf Licht unterschiedlicher Wellenlänge reagiert, sodass die Opsine blaues, grünes oder rotes Licht detektieren. So regt farbiges Licht die verschiedenen Zapfen unterschiedlich stark an und ruft in der Kombination und der komplexen Weiterverarbeitung das Farbempfinden im Gehirn hervor.
Simulationen erklären die Lichtempfindlichkeit
Für das molekulare Verständnis der Strukturen waren Computersimulationen aus der Arbeitsgruppe von Prof. Igor Schapiro an der TU Dortmund entscheidend. Die Dortmunder Forschenden Probal Nag und Leon Busche führten sogenannte Multiskalensimulationen durch, also kombinierte quantenmechanische und molekülmechanische Berechnungen, mit denen sich die Wechselwirkung des lichtempfindlichen Retinals mit seiner Umgebung im jeweiligen Opsin besonders genau untersuchen lässt.
„Mit der Kryo-Elektronenmikroskopie sieht man, wie die Proteine molekular aufgebaut sind. Mit unseren Simulationen können wir diese Daten verfeinern und zusätzlich nachvollziehen, wie das Retinal in dieser Umgebung elektronisch reagiert“, sagt Prof. Igor Schapiro. „Gerade diese elektronischen Eigenschaften, die durch die jeweiligen Aminosäuren der Proteine bedingt sind, entscheiden darüber, welche Lichtwellenlängen ein Pigment absorbiert — und damit, ob es eher auf blaues, grünes oder rotes Licht anspricht.“
Die Dortmunder Simulationen zeigten, dass die experimentell bestimmten Strukturen rund um das Retinal zu Eigenschaften der Opsine passt, die spektroskopisch gemessen werden konnten. Sie stützen daher die zentrale Schlussfolgerung der Studie, dass kleine Unterschiede in der Aminosäureumgebung des Retinals ausreichen, um die Lichtempfindlichkeit der drei menschlichen Farb-Opsine gezielt zu verschieben.
Die Studie ist unter gemeinsamer Leitung von Dr. Patrick Scheerer (Charité) und Prof. Jin Zhang (Nanchang University, China) entstanden. Beteiligt waren neben dem Team um Prof. Igor Schapiro von der TU Dortmund auch Wissenschaftler*innen der chinesischen Universitäten von Shenzen und Ganzhou und der australischen National University Canberra.
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